Один атом может контролировать движение бактерий

Теперь исследователи из Университета Северной Каролины обнаружили, что один атом кальция может контролировать движение бактерии. Путем урегулирования структуры белков, участвующих в движении человеческого патогена Pseudomonas aeruginosa, ученые определили место на бактерии, заблокировав которое, можно остановить ее движение. Открытие является ключевым шагом в процессе понимания заражения бактериями своих носителей, и однажды, может привести к возникновению новых лекарственных препаратов для предотвращения инфекции.

"Когда дело доходит до движения, вся разница в одном атоме", сказал старший автор исследования Мэттью Р. Рединбо, к.т.н., профессор химии, биохимии и биофизики в UNC.

В последние несколько лет, Рединбо и его команда работает в тесном сотрудничестве с Вольфгангом Мэтью С., к.т.н., доцентом кафедры микробиологии и иммунологии, членом научно-исследовательского центра лечения в UNC, и пытается понять, как бактерии используют свои крошечные ноги или pili-функции. Исследователи начали наблюдать за одним из многих видов pili, называемым тип IV pili. Тип IV pili в основном длинные, плотные волокна, которые бактерия подбирает и опускает достаточно быстро.

"Эти pili действуют как крючки - бактерия цепляется за поверхность, подтягивается и втягивает их обратно", сказал Вольфганг. "Это движение называется подергиванием моторики, а без него Pseudomonas, возбудитель нозокомиальной пневмонии никогда не сможет двигаться из легких тканей в кровь, где эта инфекция становится смертельной."

Исследователи знали, что внутри клетки лежат крошечные двигатели - АТФазы, что отвечают за выдвижение и возвращение pili. Один из этих АТФаз является расширенным двигателем, который останавливает "ноги" бактерий. Другие АТФазы является двигателями, которые тянут их обратно.Но было непонятно, каким образом два двигателя координируются так, что выброс и втягивание не происходит одновременно. Это то, что Рединбо и Вольфганг решили выяснить.

Во-первых, они обследовали кристаллическую структуру белка Pseudomonas PilY1, что, как показали другие исследования, необходим для создания Пили. Они произвели большое количество белка, сформировав из него кристалл, а затем поместили кристалл под интенсивные рентгеновские лучи с помощью процесса, называемого рентгеноструктурным анализом. На основании наблюдений, исследователи вычислили, как выглядит белок. Когда они изучили структуру, одного конкретного наблюдения, атома кальция, они обратили свое внимание на то, какое он может иметь значение для функций белка.

Когда они изменили белок так, что тот не мог более связать кальций, бактерии не смогли пошевелится. Когда они произвели иньекцию белка, думая что он тесно связан с кальцием - бактерия выдвинула "ноги", но не смогла втянуть их, по существу оставаясь парализованной.

"Мы нашли это очень замечательным, что связывание одного атома в белке, может парализовать микроорганизм", сказал Рединбо. По его словам, в настоящее время они, используют комбинацию генетики и биохимии, для дальнейших исследований.